Calcular el punto isoelectrico de un peptido

Calcular el punto isoelectrico de un peptido

Calculadora de péptidos

Nuestra calculadora de péptidos es una herramienta conveniente para los científicos como calculadora de péptidos de peso molecular, que puede utilizarse también como calculadora de aminoácidos. Además, la herramienta incluye una calculadora de hidrofobicidad, una calculadora de carga neta a diferentes pH, una calculadora de punto isoeléctrico y la relación de hidrofilia.
Para utilizar nuestra calculadora de propiedades de masa de péptidos, introduzca la secuencia o el aminoácido utilizando códigos de aminoácidos de 1 o 3 letras y nuestra calculadora de péptidos proporcionará las siguientes propiedades físico-químicas de la secuencia:
La calculadora de péptidos es una de las herramientas más útiles para el químico de péptidos para calcular el peso molecular de los péptidos y más. Con la calculadora de péptidos y su fácil uso, los químicos de péptidos pueden tener acceso a una calculadora de peso molecular de péptidos y aminoácidos, el punto isoeléctrico, una calculadora de carga neta de péptidos a pH neutro, la hidrofilia media, el porcentaje de aminoácidos hidrofílicos, el gráfico de la carga neta frente al pH y una calculadora de hidrofobicidad mostrada en un gráfico.

Punto isoeléctrico de las proteínas

Las superficies se cargan de forma natural formando una doble capa. En el caso común de que los iones que determinan la carga de la superficie sean H+/HO-, la carga neta de la superficie se ve afectada por el pH del líquido en el que está sumergido el sólido.
En los dos ejemplos (a la derecha) el punto isoeléctrico se muestra con la línea vertical verde. En la glicina los valores pK están separados por casi 7 unidades. Así, en la fase gaseosa, la concentración de la especie neutra, la glicina (GlyH), es efectivamente el 100% de la concentración analítica de glicina[5] La glicina puede existir como zwitterion en el punto isoeléctrico, pero la constante de equilibrio para la reacción de isomerización en solución
El otro ejemplo, el monofosfato de adenosina, se muestra para ilustrar el hecho de que una tercera especie puede, en principio, estar involucrada. De hecho, la concentración de (AMP)H32+ es despreciable en el punto isoeléctrico en este caso.
Además, los puntos isoeléctricos de las proteínas medidos experimentalmente se agregaron a las bases de datos[12][13] Recientemente, también se desarrolló una base de datos de puntos isoeléctricos para todas las proteínas predichas utilizando la mayoría de los métodos disponibles[14].

Punto isoeléctrico de la lisina

IPC – Isoelectric Point Calculator es un servicio web y un programa independiente para la estimación del punto isoeléctrico (pI) de proteínas y péptidos utilizando diferentes conjuntos de valores de la constante de disociación (pKa), incluyendo dos nuevos conjuntos de pKa optimizados computacionalmente.
El punto isoeléctrico, el pH al que una determinada molécula no lleva carga eléctrica neta, es un parámetro crítico para muchas técnicas de bioquímica analítica y proteómica, especialmente para la electroforesis en gel 2D (2D-PAGE), el enfoque isoeléctrico capilar (cIEF), la cristalografía de rayos X y la cromatografía líquida-espectrometría de masas (LC-MS).
Según las pruebas de referencia, el IPC superó a los algoritmos anteriores en al menos un 14,9% en el caso de las proteínas y un 0,9% en el de los péptidos (en promedio, un 22,1% y un 59,6%, respectivamente), lo que corresponde a un error medio de la estimación del pI igual a 0,87 y 0,25 unidades de pH para las proteínas y los péptidos, respectivamente. Los conjuntos de datos de péptidos y proteínas utilizados en el estudio y el pI precalculado para las bases de datos PDB y SwissProt están disponibles para el análisis a gran escala y el desarrollo futuro.

Determinar el punto isoeléctrico del siguiente péptido

La entrada debe ser UNA secuencia en texto plano o MÚLTIPLES secuencias de proteínas o péptidos en formato FASTA. El límite superior se establece en 75.000 aminoácidos o 1250 péptidos (máx. 60 aa cada uno) o 25 proteínas (máx. 3000 aa cada una). Si la entrada contiene al menos una secuencia >60 aa, toda la entrada se considera “proteína” y se aplica la cuota de 25 secuencias. Tenga en cuenta que el límite se calcula como “límite inferior”, es decir, sólo se procesan 25 proteínas, aunque sean (mucho) más cortas que 3000 aa.
En el primer panel, se obtiene un gráfico interactivo y virtual de 2D-PAGE (punto isoeléctrico vs. peso molecular). Si apunta con el ratón a cualquier punto, obtendrá la cabecera fasta de la secuencia dada y la puntuación de la predicción). Este es un gráfico muy útil si se analiza el lisado de la proteína (le dará una buena estimación de dónde debería estar ubicada la proteína de interés en el gel). Abajo, el gráfico del proteoma completo (191 proteínas) de Actinospica robiniae DSM 44927 (archivo fasta).
Aquí hay que saber que la elección del modelo también depende del tipo de datos. Hay diferentes modelos de aprendizaje automático entrenados para los péptidos y las proteínas. Esto se debe a que esos dos tipos de datos difieren significativamente. En los péptidos hay menos residuos cargados, además no es necesario considerar cosas como la ubicación del residuo cargado – ¿está en la superficie contribuyendo a la carga de la molécula o está dentro de la proteína y puede ser que la carga sea “neutralizada”.

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